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La Presidente di Area Science Park, prof. Caterina Petrillo, ha incontrato, nella sede istituzionale dell’Ente presso il Campus di Padriciano, il Presidente del Consiglio Nazionale delle Ricerche (CNR), prof. Andrea Lenzi, in visita a Trieste per una due giorni dedicata alla conoscenza del sistema scientifico cittadino e al confronto con i principali enti di ricerca e di alta formazione presenti sul territorio. Lenzi, accompagnato dal Direttore Generale del CNR Jacopo Greco, ha partecipato a un incontro che ha visto la partecipazione, oltre che della Presidente Petrillo, anche di Salvatore La Rosa, Direttore della Struttura Ricerca e Innovazione, Andrea Zelco, Direttore della Struttura Gestione e Sviluppo del Parco Scientifico e Tecnologico, Regina Ciancio, Responsabile del Laboratorio di Microscopia Elettronica, Federica Mantovani, Infrastructure Manager, e Matteo Biagetti, ricercatore del Laboratorio Data Engineering. La Presidente Petrillo ha illustrato le principali attività dell’Ente e la nuova visione strategica, incentrata sullo sviluppo di infrastrutture di ricerca e tecnologiche come motore della ricerca, dell’innovazione, del trasferimento tecnologico e della competitività del Paese. Si è poi soffermata sui progetti e sulle collaborazioni in corso tra Area Science Park e il CNR, in particolare con l’Istituto Officina dei Materiali. La visita s’inserisce in un programma più ampio che ha portato il Presidente Lenzi e il Direttore Generale Greco a incontrare alcuni dei principali protagonisti del sistema scientifico triestino, tra cui il Presidente di Elettra Sincrotrone Trieste Giovanni Comelli. La visita conferma il valore strategico del sistema scientifico triestino, riconosciuto a livello nazionale e internazionale come un ecosistema capace di integrare ricerca di frontiera, grandi infrastrutture, innovazione e trasferimento tecnologico, favorendo la collaborazione tra enti pubblici, università e imprese.    

Una ricerca dell’Istituto Officina dei Materiali del Consiglio nazionale delle ricerche di Trieste (Cnr-Iom) ha contribuito a chiarire uno dei meccanismi fondamentali di funzionamento del sistema cellulare, cioè il processo attraverso cui determinate proteine – le Rho GTPasi, che regolano processi quali l’organizzazione del citoscheletro, il movimento cellulare e la comunicazione tra le cellule– si “disattivano” dopo aver svolto la loro funzione. Lo studio, coordinato dalle ricercatrici di Cnr-Iom Angela Parise e Alessandra Magistrato, è pubblicato sul Journal of the American Chemical Society (JACS). Le Rho GTPasi sono proteine che agiscono come interruttori molecolari: alternano uno stato “acceso” e uno “spento”. Quando questo sistema di regolazione viene alterato, possono svilupparsi diverse patologie, tra cui tumori e metastasi. Comprendere nel dettaglio come questi interruttori si attivano e si disattivano rappresenta quindi un’importante sfida per la biologia molecolare e la medicina. Grazie a simulazioni computazionali avanzate, che combinano dinamica molecolare classica e metodi quantistici, le ricercatrici sono riuscite a osservare con risoluzione atomica il meccanismo con cui la proteina RhoA origina la reazione chimica che determina il passaggio dalla forma attiva a quella inattiva. “Lo studio ha identificato un meccanismo finora sconosciuto”, spiega Angela Parise (Cnr-Iom), prima autrice dello studio. “Durante la reazione, una glutammina – un amminoacido presente nel sito attivo della proteina – cambia temporaneamente struttura, comportandosi come una sorta di navetta che trasferisce protoni e rende possibile la reazione chimica. Al termine del processo, l’ingresso di molecole d’acqua permette alla proteina di ritornare nella configurazione iniziale, pronta per un nuovo ciclo di attività. Questo modello risolve un dibattito aperto da anni sul funzionamento delle Rho GTPasi”. “Per noi è stato particolarmente importante riuscire a ricostruire, passo dopo passo, l’intero meccanismo della reazione. L’integrazione tra simulazioni molecolari avanzate e dati strutturali ci ha permesso di osservare passaggi fondamentali che finora erano rimasti invisibili e di proporre un nuovo meccanismo d’azione di queste proteine”, afferma Alessandra Magistrato, dirigente di ricerca del Cnr-Iom. “La possibilità di seguire il movimento degli atomi durante la reazione ci ha consentito di comprendere come la proteina riesca a disattivarsi e a tornare pronta per un nuovo ciclo. Si tratta di un approccio che potrà essere applicato anche allo studio di molte altre proteine coinvolte nella regolazione delle funzioni cellulari”. Applicare simulazioni molecolari avanzate allo studio di proteine e acidi nucleici coinvolti in processi patologici è proprio uno dei focus di ricerca del gruppo di ricerca del Cnr-Iom, con l’obiettivo di supportare lo sviluppo di nuove strategie terapeutiche. (Ufficio Stampa del CNR)